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α-裂解蛋白酶(aLP)是蛋白质组学应用的一种替代型特异性蛋白酶。该蛋白酶可在T、A、S和V残基后进行切割。它可产生与胰蛋白酶具有相似平均长度的肽。aLP首先是从粘细菌杆菌产酶溶杆菌中分离得到的。aLP的前体形式含有397个氨基酸。在其成熟体形式中,aLP含有198个氨基酸。其三级结构核心类似于胰腺丝氨酸蛋白酶。aLP的晶体结构研究已被报道。也有关于aLP活性位点和催化机制的几项研究。前区在aLP的激活、分泌和折叠中的作用已被研究。在各种溶液组分存在下aLP的活性如下:0.1%脱氧胆酸钠:~1.75倍增强的活性 1.0%脱氧胆酸钠:~60%的活性0.1% SDS:~50%的活性1.0% SDS:~40%的活性1M盐酸胍:~20%的活性4M盐酸胍:~1%的活性(基本上已灭活)